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氧合血红蛋白
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'''氧合血红蛋白'''(oxyhemoglobin)就是血红蛋白和氧分子的结合物。当[[血液]]流经血氧分压高的肺部时,血红蛋白便与氧分子结合,形成氧合血红蛋白(HbO2)。血红蛋白与氧分子的结合反应很快,可逆,不需要[[酶]]的催化,但受到[[血氧分压]]的影响。[[血红蛋白]]便是以这种氧合血红蛋白的形式运输[[氧气]]。[[血红素]]铁原子为二价与氧分子、卟啉的4个N,与[[珠蛋白]]的[[组氨酸]]残基(咪唑)结合,成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同,是低自旋(spin)物质,吸收光谱也类似细胞色素还原型。[[氧分压]]和氧合血红蛋白的生成百分率(%)的图即结合曲线([[氧解离曲线]]),由于血红素间的相互作用的变构(alloste-ric)效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强,生成时放出H+。可以认为,它在肺中与氧结合并放出[[二氧化碳]]。 ==参看== *[[氧气]] *[[氧解离曲线]] *[[血红蛋白]] ==参考文献== *《生理学》人民卫生出版社第七版医学教材.朱大年主编
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氧合血红蛋白
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