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{{百科小图片|bkawx.jpg|}}1946年,鲍林(Pauling)用过渡态理论阐明了酶[[催化]]的实质,即酶之所以具有催化活力是因为它能特异性结合并[[稳定化]]学反应的过渡态([[底物]]激态),从而降低反应能级。1969年杰奈克斯(Jencks)在过渡态理论的基础上猜想:若[[抗体]]能结合反应的过渡态,理论上它则能够获得[[催化性]]质。1984年列那(Lerner)进一步推测:以过渡态类似物作为[[半抗原]],则其诱发出的抗体即与该类似物有着互补的[[构象]],这种抗体与底物结合后,即可诱导底物进入过渡态构象,从而引起催化作用。根据这个猜想列那和苏尔滋(P.C.Schultz)分别领导各自的研究小组独立地证明了:针对[[羧酸]]酯水解的过渡态类似物产生的抗体,能催化相应的羧酸酯和碳酸酯的水解反应。1986年国Science杂志同时发表了他们的发现,并将这类具催化能力的[[免疫球蛋白]]称为[[抗体酶]]或催化抗体。 ==特性== 抗体酶具有典型的[[酶反应]]特性;与[[配体]](底物)结合的[[专一性]],包括[[立体专一性]],抗体酶催化反应的专一性可以达到甚至超过天然酶的专一性;具有高效催化性,一般抗体酶催化反应速度比非催化反应快104~108倍,有的反应速度已接近于天然[[酶促反应]]速度;抗体酶还具有与天然酶相近的米氏方程动力学及pH依赖性等。 将抗体转变为酶主要通过诱导法、引入法、拷贝法三种途径。诱导法是利用反应过渡态类似物为半抗原制作[[单克隆抗体]],筛选出具高催化活性的[[单抗]]即抗体酶;引入法则借助[[基因工程]]和[[蛋白质]]工程将催化[[基因]]引入到[[特异抗体]]的[[抗原]]结合[[位点]]上,使其获得催化功能,拷贝法主要根据抗体生成过程中抗原-抗体互补性来设计的。博莱克(Pollack)等以[[硝基苯]]酚[[磷酸胆碱]]酯作为半抗原诱导产生单抗,经筛选找到加快水解反应1.2万倍的抗体酶。 ==主要功能== 抗体酶可催化多种化学反应,包括酯水解、酰胺水解、[[酰基]]转移、[[光诱导]]反应、[[氧化还原]]分应、金属螯合反应等。其中有的反应过去根本不存在一种[[生物催化剂]]能催化它们进行,甚至可以使热力学上无法进行的反应得以进行。 抗体酶的研究,为人们提供了一条合理途径去设计适合于市场需要的蛋白质,即人为地设计制作酶。它是酶工程的一个全新领域。利用动物[[免疫系统]]产生抗体的高度专一性,可以得到一系列高度专一性的抗体酶,使抗体酶不断丰富。随之出现大量针对性强、药效高的药物。立本专一性抗体酶的研究,使生产高纯度立体专一性的药物成为现实。以某个[[生化反应]]的过渡态类似物来诱导[[免疫反应]],产生特定抗体酶,以治疗某种酶先天性缺陷的[[遗传病]]。抗体酶可有选择地使[[病毒外壳蛋白]]的[[肽]]键裂解,从而防止[[病毒]]与[[靶细胞]]结合。抗体酶的固定化已获得成功,将大大地推进工业化进程。 [[分类:生物]]
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