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[[别构酶]](allosteric enzyme)一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它[[分子]]调节的酶。 别构酶(allosteric enzyme)又称为[[变构酶]],是一类重要的调节酶。在[[代谢反应]]中[[催化]]第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受[[代谢]]终产物的[[反馈]]抑制。 ==别构酶结构== 别构酶多为[[寡聚]]酶,含有两个或多个[[亚基]]。其分子中包括两个中心:一个是与[[底物]]结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与[[调节物]]结合、调节反应速度的[[别构]]中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身[[构象]]变化来改变酶的活性。 ==化学反应== 调节物也称[[效应物]]或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的[[别构效应]](allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或[[别构激活]]剂,反之为负效应物或[[别构抑制]]剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明,酶分子上一个功能[[位点]]的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应(cooperative effect ), 当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化,能导致[[酶促反应]]速度极大的改变。 [[天冬氨酸]]转[[氨甲酰]]酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化[[嘧啶核苷酸]]合成途径中的第一个中间物N – [[氨甲酰天冬氨酸]]的合成,ATCase受其[[代谢途径]]的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个[[三聚体]]构成的[[催化亚基]](C3)和三个聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 CTP 的[[抑制剂]]的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受[[四级结构]]的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。 [[分类:生物化学]][[分类:酶]]
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