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[[组织蛋白酶]]cathepsin 组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内(特别是[[溶酶体]]部分)发现的一类[[蛋白酶]]。此名源自希腊语的“[[消化]]”,为威尔斯达特(R.Willstāatter,1929)命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶A.B.C.D.E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性[[底物]]的种类进行分类,但似乎各自还有数种[[同工酶]]。组织蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-[[L-谷酰胺]]-[[L-苯丙氨酸]],最适pH约5.5(3-6),可能是一种[[羧肽酶]],可为二异丙基磷氟酸(DFP)或对氯汞[[苯甲酸]](PCMB)[[失活]]。组织蛋白酶B[[催化]]苯甲酰-L-精[[氨酰]]胺的水解。其活性的表现需要[[巯基]][[化合物]](SH化合物)的存在,最适pH在6附近,有人认为是类似[[木瓜蛋白酶]]的[[肽链内切酶]],已知有B1和B2(或B′和B)二种。组织蛋白酶C的代表性底物是[[甘氨酰]]-L-苯丙酰胺,在pH5附近催化此[[酰胺键]]的水解,在pH7附近时催化以其它底物[[分子]]的氨基代替水分子作为[[受体]]的转移反应,亦称为[[二肽氨肽酶]]Ⅰ(由第一个反应命名)或[[二肽]][[转移酶]](按第二个反应命名)。能为巯基化合物或Cl-离子所激活。还未找到组织蛋白酶D和E能够作用的简单的合成底物,两者在pH2.5—4.0显有消化酸变性的[[血红蛋白]]或[[血清白蛋白]]的肽链内切酶的作用。巯基化合物对活性没有影响,DFP也不抑制。尚缺乏对于组织蛋白酶E的底物[[专一性]]的研究,此酶的活力不受巯基化合物、一[[碘乙酸]]的影响。 [[分类:生物学]][[分类:生物工程]]
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