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生物化学与分子生物学/参考:别构机制的模式
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{{Hierarchy header}} == [[别构]]机制的模式== 为了解释[[别构酶]]协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式,不少人曾提出过各种模式,各有优缺点,现在主要把Hill模式叙述如下: '''Hill模式''' 在协同结合模式中最早的一种是Hill在1909年提出的,企图解释氧结合至[[血红蛋白]]的S形[[饱和]]曲线,现称为Hill模式,后来经Atkinson应用于别构酶反应,他设想在这个系统中,n[[分子]]的[[配体]](S)能够一步结合到酶上去: {{图片|gra2f2pk.gif|}} 即此反应的总[[解离常数]](K's)由下式决定 {| class="wikitable" |- | | K'S=[E][S]n/[ESS] | | (6-7) |} 而酶的饱和分数 {| class="wikitable" |- | | YS=每分子[[酶蛋白]]上已结合的[[底物]]分子数/每分子酶蛋白上底物结合[[位点]]的总数 | | (6-8) |} 又因总的酶浓度[E0]=[E]+[ES0] {| class="wikitable" |- | | 故 YS=[ESn]/[E0]=[ESn]/[ESn]+[E] | | (6-9) |} 合并式6-7和式6-9,消去[ESn],则 {| class="wikitable" |- | colspan="3" | YS=[S]n/K'S+[S]n | | (6-10) |- | colspan="3" | YSK'S+YS[S]n=[S]n, | | |- | colspan="3" | YSK'S=(1-Y)[S]n | | (6-11) |- | colspan="3" | Ys/1-Ys=[S]n/K'S | | (6-11) |- | rowspan="2" | log | | YS | rowspan="2" | =nlog[S]-logK'S | rowspan="2" | (6-13) |- | | 1-YS |} 因此以 {{图片|gra2exdv.gif|}}对log[S]作图的话,可得斜率为n,纵轴截距为-logK'S的直线(见下图)。 因v=k0[ESu],Vm=k0[E0],故 {| class="wikitable" |- | | {{图片|gra2erpj.gif|}}=[ESu]/[E0]=v/vω | | (6-14) |} 将式6-10代入式6-14,即得 {| class="wikitable" |- | | [S]n/K'S+[S]n=v/Vm | | |- | | Vm[S]n=K'Sv+v[S]n | | (6-15) |- | | (Vm-v)[S]n=K'Sv | | (6-16) |- | | v/Vm-v=[S]n/K'S | | (6-17) |- | | logv/Vm-v=nlog[S]-logK'S | | (6-18) |} 式6-13或6-18即为Hill方程式,式6-18如以logv/Vm-v对log[S]作图,也可得一直线(见下图)。 {{图片|gra2ezvw.jpg|}} Hill作图法 如v=Vm/2时,式6-19为log1=nlog[S]-logK'S=0(6-19) 此时的[S]即S0.5,故nlogS0.5=logK'5(6-20)式6-18所得的直线斜率为n,纵轴截距为-logk'S,而横轴截距为logK'S/n,即log[S]0.5,但[S0.5]也可在已知logK'S后通过式6?0求取。 上节已述及,S0-5就相当于米曼氏动力学中的Km,当K0《k-1/k1时,可反映别构酶对底物的亲和力,S0.5愈小,亲和力愈大,而K's实际上已与亲和力关系不大,因受到n的影响。故反映底物亲和力的参数,已从非别构酶的Km一项移到别构酶的[S]一项,并且式6?0可看出K'S是随[S]而改变的,不是一个常数。由于K'S的测定是假设V=(1/2)Vm或[S]=S0.5的条件下计算的,故有些作者用S0.5S,来代表别构酶的K'5,以免与Km混淆。 Hill作图法的斜率n,称为Hill系数,即前述的协同系数,一般可用nH或h代表。当nH=1时,式6-1变为V=Vm[S]/(K1+[S]),即米曼氏方程式,表示无协同作用,此时K'或S0.5S,=S0-5=Km,至于nH>1为正协同,nH<1为负协同。 Hill模式比较简单,式6-1或式6-10都是S形曲线方程式,但有不少缺点:(1)按理,Hill系数应等于酶分子中可能有结合底物的位点数,但因忽略了ESn-1,ESn-2…ES1等中间形式的酶底物复合体,根据Hill氏作图计算出来的n值一般均低于真实的位点数。以[[别构蛋白]][[Hb]]为例,理论上每分子Hb可结合四分子氧,即n=4,但计算结果n=2.6~2.8。在负协同效应时,每分子酶也结合n个底物(n>1)但计算结果却是n<1。故Hill系数已不能代表结合底物的位点数,而只能作为底物协同性的指标。(2)在S浓度过高(酶90%以上被S饱和)或过低(酶仅10%以下被S饱和)时,Hill线的斜率n常等于1,故当测定别构酶活力时,[S]的范围较广,得出的Hill线不是直线而是折线(见下图)。(3)n分子的底物同时和酶作用,反应的级数为n+1,如n-4则为五级反应,这在动力学上是不可能的。但尽管如此,Hill作图法仍不失是一个求取别构酶S0.5和鉴定协同类型及协同作用大小的常用方法。 {{图片|gra2euqf.jpg|广范围底物浓度时的Hill图}} 广范围底物浓度时的Hill图 {{Hierarchy footer}} {{生物化学与分子生物学图书专题}}
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