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医学免疫学/抗体的发现及其特性
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{{Hierarchy header}} == 一、[[抗体]]的发现== 在[[免疫学]]发展的早期人们应用[[细菌]]或其外[[毒素]]给动物注射,经一定时期后用体外实验证明在其[[血清]]中存在一种能特异中和[[外毒素]][[毒性]]的组分称之为[[抗毒素]],或能使细菌发生特异性[[凝集]]的组分称之为[[凝集素]]。其后将血清中这种具有特异性反应的组分称为抗体(antibody,Ab),而将能刺激机体产生抗体的物质称之为[[抗原]](antigen,Ag)。由此建立了抗原与抗体的概念。 1890年德国学者Behuing和日本学者北里用[[白喉杆菌]]外毒的组分称为抗毒素,这是在血清中发现的第一种抗体。这种含有抗体的血清称之为[[免疫血清]]。 == 二、抗体的理化性质== 1.抗体是[[球蛋白]] 早在40年代初期Tiselius和Kabat就证实了抗体活性与血清[[丙种球蛋白]]组分相关。他们用[[肺炎球菌]][[多糖]][[免疫]]家兔,可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体,将去除抗体的血清进行[[电泳图谱]]分析,发现丙种球蛋白(γ-G)组分明显减少,从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 {{图片|guy29oku.jpg|[[兔血]]清电泳分离图}} {{图片|guy29it7.jpg|兔血清电泳分离图}} 图2-1 兔血清电泳分离图 其后,经对不同免疫血清的电泳分析,超速离心分析和[[分子量]]测定等方法,发现大部分抗体活性存在于γ球蛋白内,但有小部分抗体活性可存在于β球蛋白内。它们的离心常数分别为7S和平共处9S,分子量分别为16万和万。因此它们分别被命名为7Sγ球蛋白[[分子]](16万)19S,β2[[巨球蛋白]]分子(β2M,90万)和β2A球蛋白分子,所以从早期对抗体性质的研究证明抗体不是由均质性球蛋白组成,而是由异性球蛋白组成。 {{图片|guy29lur.jpg|不同类免疫球收白的电泳分离图}} 图2-2 不同类免疫球收白的电泳分离图 2.[[免疫球蛋白]]为了准确描述抗体[[蛋白]]的性质,在60年代初提出将具有抗体活性的球蛋白称为免疫球蛋分子(immunoglobulin,lg)。γ球蛋白则必称为IgG,β2M称为IgM,而β2A称为IgA。其后又相继发现二类Ig分子,分别称为IgE和IgD。故在血清中现已发现有五类免疫球蛋白分子,它们的结构与功能是各不相同的。 == 三、抗体的[[生物学]]活性== 1.抗体与抗原的特异性结合刺激抗体产生的物质称为抗原,抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如,[[白喉抗毒素]]只能中和白喉杆菌外毒素,而不能中各[[破伤风]]外毒素,反之亦然。 2.抗体与[[补体]]的结合在一定条件下,抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合,并使之[[活化]],产生多种生物学效应,称之为抗体的[[补体结合]]现象,揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。 3.抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强[[吞噬细胞]]的[[吞噬作用]]。在体外的实验中,如将免疫血清中加入[[中性粒细胞]]的悬液中,可增强对相应[[细胞]]的吞噬作用,称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与[[免疫细胞]]间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能,必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。 {{Hierarchy footer}} {{医学免疫学图书专题}}
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