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50S核糖体亚基
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[[文件:10 large subunit.gif|thumb|[[死海盐盒菌]](''Haloarcula marismortui'')'''50S核糖体亚基'''的三维[[分子]]结构图。分子中淡蓝[[色部]]分为[[核糖体蛋白质]],淡橙色及黄色部分为rRNA[[单链]],下同。位于分子核心的亮绿色部分是70S[[核糖体]]的活性中心。<ref name=Ban>{{cite journal |author=Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore P, Steitz T |title=The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution |journal=Science |volume=289 |issue=5481 |pages=905–20 |year=2000 |pmid=10937989 |doi=10.1126/science.289.5481.905}}</ref>]] '''50核糖体[[亚基]]'''是[[原核细胞]]内70S核糖体中的[[核糖体大亚基|较大亚基]]。该[[核糖体亚基|亚基]]由一条5S rRNA、一条23S rRNA及约34个核糖体蛋白质分子构成,在[[原核翻译]]中负责在tRNA转运来的[[氨基酸]]分子之间形成肽键。50S核核糖体亚基是某些[[抗生素]](如[[氯霉素]]、[[氯洁霉素]]及[[截短侧耳素]]等)的结合[[位点]],这些抗生素可通过阻断[[蛋白质生物合成]]来[[杀灭细菌]]。 ==组成与结构== 50S核糖体亚基是70S核糖体中较大的亚基,由多种核糖体蛋白质及两种rRNA结合形成。50S核糖体亚基中的rRNA分子不仅具有[[二级结构]],还在二级结构的基础上建立了更复杂的[[三级结构]]。50S核糖体亚基中[[RNA三级结构|RNA的三级结构]]是70S核糖体维持一定形态并产生[[催化]]活性的关键。 研究人员通过利用[[电子显微镜]]及[[X射线]][[晶体]]学方面的技术获得了死海盐盒菌(''Haloarcula marismortui'')50S核糖体亚基2.4[[埃格斯特朗|Å]]分辨率的电子密度图。 50S核糖体亚基的[[质量 (物理)|质量]]约为[[30S核糖体亚基]]的两倍。Steitz实验室于2000斗制作的50S核糖体亚基结构模型中,包含该实验室测定的50S核糖体亚基23S rRNA2923个[[核苷酸]]中的 2711个、5S rRNA中所有的共122个核苷酸及31个核糖体蛋白质中的27个。 50S核糖体亚基中的23S rRNA在二级结构上可分为六大[[结构域]]。其中,结构域Ⅴ的作用对70S核糖体肽酰转移[[酶活性]]的贡献是最大的。<!--英文维基对应条目此处还有一段话,因这段话与本条目联系不大,译者将其隐去。原文如下:“Each domain contains normal secondary structure (e.g., base triple, tetraloop, cross-strand purine stack) and is also highly symmetric in tertiary structure and is protrude by proteins between their helices.”-->在三级结构的层面上看,50S核糖体亚基中的rRNA是一个独立的巨大结构域,而30S核糖体亚基中的rRNA则仍具有3个结构域。这个不同导致50S核糖体亚基的挠性比30S核糖体亚基的低,使50S核糖体亚基的结构更稳定,符合其需具备的催化功能对其结构的精确要求。 50S核糖体亚基中的[[蛋白质]]大部分都位于该亚基的表面而离活性位点较远。约17种50S核糖体亚基的蛋白质呈球形,其余约13种都是完全延展开来的或拥有凸出的延伸区域。<!--英文维基对应条目此处还有一段话,因这段话与本条目联系不大,译者将其隐去。原文如下:“The proteins do not shield all rRNA surfaces but act like [[Mortar (weapon)|mortar]] filling the gaps and cracks between “[[RNA]] bricks”. The main function of protein is to stabilize the tertiary structure and orientation of the rRNA.”-->50S核糖体亚基的大部分表面区域由核糖体蛋白质覆盖被认为可以提供自由能以固定该亚基整体结构,使其内部形成稳定的缺少蛋白质的催化区域。研究人员另发现50S核糖体亚基中的某些核糖体蛋白质位于翻译因子结合位点处,它们的可能被用于与翻译因子产生相互作用。 <!--英文维基对应条目此处还有一段话,因这段话与本条目联系不大,译者将其隐去。原文如下:“Overall, 50S is generally monolithic and rRNA structure is stabilized by proteins.”--> ==功能与作用机制== 50S核糖体亚基具有催化肽酰转移的活性、防止合成中的[[肽链]]被水解、为G[[蛋白]]因子(用于辅助[[转录]]起始、[[转录#延伸|延伸]]及[[转录#终止|终止]]提供结合位点)并辅助合成后的肽链[[蛋白质折叠|折叠]]从而形成蛋白质。 ===转肽=== [[文件:50S-subunit of the ribosome 3CC2.png|thumb|面对[[30S核糖体亚基]]的50S核糖体亚基。红色部分为70S核糖体的活性中心——23S rRNA[[腺嘌呤核苷酸|A]]2486。<ref>{{cite journal | title = The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis | author = Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore P, Steitz T | journal = Science | year = 2000 | volume= 289 | pmid = | issue = 5481 | pages = 920-929 | doi = 10.1126/science.289.5481.920 | url = http://www.sciencemag.org/content/289/5481/920 }}</ref>]] 研究人员利用诱导契合说解释了50S核糖体亚基如何催化肽酰转移反应并防止肽链水解<ref>{{cite journal | title = An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA | author = Schmeing T, Huang K, Strobel S, Steitz T | journal = Nature | year = 2005 | volume= 438 | pmid = | issue = | pages = 520-524 | doi = 10.1038/nature04152 | url = http://dbb.urmc.rochester.edu/labs/wedekind/Wedekind-Lab/Course_Info/RIT2006/Induced_fit/Manuscripts/Nat_Steitz_InducedFit.pdf }}</ref>: [[氨基酰]]-tRNA进入核糖体A位点,其转运的氨基酸分子的氨基便进攻在核糖体P位点的肽酰-tRNA羧基中的碳原子,使A位点中的tRNA肽链末端通过酯化反应增加一分子氨基酸并使P位点中的tRNA去[[酰化]]。 当核糖体A位点被新氨基酰-tRNA占据后,50S核糖体亚基23S rRNA的核苷酸[[尿嘧啶核苷酸|U]]2620([[大肠杆菌|''E. coli'']]中为2585)、[[腺嘌呤核苷酸|A]]2486(2451)和[[胞嘧啶核苷酸|C]]2106 (2063)将位于它们之间的羧基夹持,使其取向变为面对A位点。因为从酯基平面发起的最佳进攻角度约为105°,所以新取向能防止羧基受到任何来自A位点的亲核进攻。当具有完整CCA序列的tRNA的接纳茎结合在A位点时,该tRNA分子中的C74与核苷酸U2590(2555)发生堆叠后便诱导50S核糖体亚基产生[[构象]]上的变化,令核苷酸U2541(2506)、U2620(2585)发生越过[[胞嘧啶核苷酸|G]]2618(2583)的运动。[[碱基]]之间相对位置的改变让酯基获得一个可接受来自A位点亲核进攻的新构象。 核苷酸A2486(2451)的[[氮|N]]3是离50S核糖体亚基中正在形成的肽键最近的原子,它可能具有使A位点中的氨基酰-tRNA的氨基更易于发动亲核进攻的作用。A2486(2451)通过一种电核中继机制( charge relay mechanism)使其[[电离平衡常数|pKa]]提高5个单位并与该氨基间形成氢键以增大自身的亲核性。A2486(2451)能和与A2486(2450)嵌入的[[磷酸基]]以氢键连接的G2482(G2447)相互作用。该嵌入磷酸基可使这两个稀有的[[亚胺]]基[[互变异构|异构化]]的碱基更稳定,并令N3拥有负电荷密度。 ===[[辅助蛋白质]]形成=== <!--英文维基对应条目此处还有一段话,因这段话与本条目联系不大,译者将其隐去。原文如下: “After initiation, elongation, and termination, there is a fourth step of the disassembly of the post-termination complex of ribosome, mRNA, and tRNA, which is prerequisite for the next round of protein synthesis.” 若您认为这段话能运用其他中文条目中,可以复制以下译文: “在[[原核翻译#起始|原核翻译起始]]、[[原核翻译#延伸|延伸]]及[[原核翻译#终止|终止]]过程之后,还存在称为[[原核翻译#再循环|核糖体再循环]]的第四个过程。在这个过程中,由核糖体、mRNA和tRNA组成的前终止[[复合物]]发生解体,为核糖体的下一次翻译作准备。”--> 50S核糖体亚基在体内(''in vitro'')及体外(''in vivo'')都可扮演折叠[[多肽链]]的角色。<ref>{{cite journal | title = Splitting of ribosome into its subunits by unfolded polypeptide chains | author = Basu A, Ghosh J, Bhattacharya A, Pal S, Chowdhury S, DasGupta C | journal = Current Science | year = 2003 | volume= 84 | pmid = | issue = | pages = 1123-1125 | doi = | url = http://www.ias.ac.in/currsci/apr252003/1123.pdf }}</ref>在该过程中,50S核糖体亚基为肽链疏水折拢步骤提供了一个疏水表面。新合成的肽链需完全进入50S核糖体亚基以完成折叠。这个步骤需要消耗一定的时间(如β-[[半乳糖苷酶]]5[[分钟|min]])。 ==参见== * [[核糖体大亚基]] * [[30S核糖体亚基]] ==参考文献== <references/> ==外部链接== * [http://www.molgen.mpg.de/~ag_ribo/ag_franceschi/franceschi-projects-50S-antibiotics.html 50S核糖体亚基-抗生素复合物的资料] * [http://pathmicro.med.sc.edu/mayer/antibiot.htm 蛋白质合成抑制剂类抗生素资料] * {{MeshName|23S+Ribosomal+RNA}} * {{MeshName|5S+Ribosomal+RNA}} {{核糖体亚基}} [[Category:核糖体大亚基]]
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