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生物化学与分子生物学/酶的分子组成和化学结构
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{{Hierarchy header}} == 一、酶的[[分子]]组成== '''根据酶的组成成份,可分单纯酶和结合酶两类。''' 单纯酶(simpleenzyme)是基本组成单位仅为[[氨基酸]]的一类酶。它的[[催化]]活性仅仅决定于它的[[蛋白质]]结构。[[脲酶]]、[[消化道]][[蛋白酶]]、[[淀粉酶]]、[[酯酶]]、[[核糖核酸酶]]等均属此列。 结合酶(conjugatedenzyme)的催化活性,除蛋白质部分([[酶蛋白]]apoenzyme)外,还需要非蛋[[白质]]的物质,即所谓酶的辅助因子(cofactors),两者结合成的[[复合物]]称作[[全酶]](holoenzyme),即: {| class="wikitable" |- | | 全酶 | | =酶 蛋 白 | | + 辅助因子 |- | | ([[结合蛋白质]]) | | (蛋白质部分) | | (非蛋白质部分) |} 酶的辅助因子可以是[[金属离子]],也可以是[[小分]]子有机化合物。常见酶含有的金属离子有K+、[[Na]]+、[[Mg]]2+、[[Cu]]2+、(或Cu+)、[[Zn]]2+和Fe2+(或Fe3+)等。它们或者是[[酶活性]]的组成部分;或者是连接[[底物]]和酶分子的桥梁;或者在稳定酶蛋白分子[[构象]]方面所必需。小分子有机化合物是些[[化学]]稳定的小分子物质,其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团,常可按其与酶蛋白结合的紧密程度不同分成[[辅酶]]和辅基两大类。辅酶(coenzyme)与酶蛋白结合疏松,可以用[[透析]]或[[超滤]]方法除去;辅基(prostheticgroup)与酶蛋白结合紧密,不易用透析或超滤方法除去,辅酶和辅基的差别仅仅是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同,而无严格的界限。 现知大多数[[维生素]](特别是B族维生素)是组成许多酶的辅酶或辅基的成分(见表2-1)。它们的化学结构式见[[生物]]氧化章。体内酶的种类很多,而辅酶(基)的种类却较少,通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合,成为一种特异的酶,但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。酶蛋白在[[酶促反应]]中主要起识别底物的作用,酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分。 表2-1 B族维生素及其辅酶形式 {| class="wikitable" |- | | B族维生素 | | 辅酶形式 | | 主要作用 |- | | [[硫胺素]](B1) | | [[硫胺素焦磷酸]]酯(TPP) | | α-[[酮酸]]氧化脱羧酮基转换作用 |- | | [[硫辛酸]] | | 6,8-二硫辛酸{{图片|gra26qkv.jpg|}} | | α-酮酸氧化脱羧 |- | | [[泛酸]] | | [[辅酶A]](CoA) | | [[酰基]]转换作用 |- | | [[核黄素]](B2) | | 黄素[[单核苷酸]](FMN)<br /> [[黄素腺嘌呤二核苷酸]](FAD) | | 氢原子转移<br /> 氢原子转移 |- | | 尼克酰胺(PP) | | 尼克酰胺[[腺嘌呤]][[二核苷酸]](NAD+)<br /> 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸[[磷酸]](NADP+) | | 氢原子转移<br /> 氢原子转移 |- | | 吡哆素(B6) | | [[磷酸吡哆醛]] | | 氨基酸代谢 |- | | [[生物素]](H) | | 生物素 | | [[羧化作用]] |- | | [[叶酸]] | | [[四氢叶酸]] | | “一碳基团”转移 |- | | [[钴胺素]](B12) | | 5-甲基钴铵素<br /> 5-[[脱氧腺苷]]钴铵素 | | 甲基转移 |} == 二、酶的分子结构和活性中心== {{图片|gra26syy.jpg|酶活性中心示意图}} 图2-1 酶活性中心示意图 酶的分子中存在有许多功能基团例如,-NH2、-COOH、-SH、-OH等,但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的[[必需基团]](essentialgroup)。有些必需基团虽然在[[一级结构]]上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心(active center),对于结合酶来说,辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。 构成酶活性中心的必需基团可分为两种,与底物结合的必需基团称为结合基团(binding group),促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalyticgroup)。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成,但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需,这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。 酶分子很大,其催化作用往往并不需要整个分子,如用氨基[[肽酶]]处理[[木瓜蛋白酶]],使其肽链自N端开始逐渐缩短,当其原有的180个[[氨基酸残基]]被水解掉120个后,剩余的短肽仍有[[水解蛋白]]质的活性。又如将核糖核酸酶肽链C末端的[[三肽]](棻麠丝楃?切断,余下部分也有酶的活性,足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。 不同的酶有不同的活性中心,故对底物有严格的特异性。例如[[乳酸脱氢酶]]是具有[[立体异构]]特异性的酶,它能催化[[乳酸]]脱氢生成[[丙酮]]酸的可逆反应: {{图片|gra26w0d.jpg|}} L(+)乳酸通过其不对称碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合,故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空间位置与L(+)乳酸相反,与酶的三个结合基团不能完全配合,故不能与酶结合受其催化(图2)。由此可见,酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质,而且还决定于底物和活性中心的空间构象,只有那些有一定的化学结构,能与酶的结合基团结合,而且空间[[构型]]又完全适应的[[化合物]],才能作为酶的底物。 {{图片|gra26ncz.jpg|乳酸脱氢酶的立体异构特异性}} 图2-2 乳酸脱氢酶的立体异构特异性 A、B、C分别为[[LDH]]活性中心的三个功能基团 但是,酶的结构不是固定不变的,有人提出酶分子(包括辅酶在内)的构型与底物原来并非吻合,当底物分子与酶分子相碰时,可[[诱导酶]]分子的构象变得能与底物配合,然后底物才能与酶的活性中心结合,进而引起底物分子发生相应化学变化,此即所谓酶作用的诱导契合学说(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已证明,酶在参与催化作用时发生了构象变化。 {{图片|gra26kbi.jpg|底物与酶相互作用的“诱导契合”模式图}} 图2-3 底物与酶相互作用的“诱导契合”模式图 {{Hierarchy footer}} {{生物化学与分子生物学图书专题}}
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