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{{Hierarchy header}} <br /> <div> {{图片|gra1jcvj.jpg|}} 图1-7 [[蛋白质]]的超[[二级结构]]示意 a.αα组合 b.βββ组合 c.βαβ组合 超二级结构(supersecondarystructure)是指在[[多肽]]链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式:α螺旋组合(αα);β折叠组合(βββ)和α螺旋β折叠组合(βαβ)(图1-7),其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为[[三级结构]]的“建筑块”或[[结构域]]的组成单位,是蛋白质[[构象]]中二级结构与三级结构之间的一个层次,故称超二级结构。 结构域(domain)也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质[[分子]]中,由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质[[亚基]]结构的区别。一般每个结构域约由100-200个[[氨基酸残基]]组成,各有独特的空间构象,并承担不同的[[生物学]]功能。如[[免疫球蛋白]](IgG)由12个结构域组成,其中两个[[轻链]]上各有2个,两个[[重链]]上各有4个;[[补体结合]]部位与[[抗原结合部位]]处于不同的结构域。一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同,有的不同;而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同。如[[乳酸脱氢酶]]、3-[[磷酸甘油醛脱氢酶]]、[[苹果]]酸[[脱氢酶]]等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类,它们各自由2个不同的结构域组成,但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同。 <div> </div> </div> {{Hierarchy footer}} {{生物化学与分子生物学图书专题}}
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