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{{百科小图片|bk8s8.jpg|}} '''亮氨酸拉链'''(leucine zipper):出现地DNA[[结合蛋白质]]和其它[[蛋白质]]中的一种结构基元(motif)。当来自同一个或不同[[多肽]]链的两个两用性的α-螺旋的疏水面(常常含有[[亮氨酸]][[残基]])相互作用形成一个圈对圈的[[二聚体]]结构时就形成了亮氨酸拉链。 {{百科小图片|bk8s9.jpg|}} ===性质=== 蛋白质局部结构形式,即适于大分子之间相互结合的基元(motif)之一。在生物化学的研究中,发现某些DNA[[结合蛋白]]的[[一级结构]]C末端区段,亮氨酸总是有规律地每隔7个[[氨基酸]]就出现一次。蛋白质α-螺旋每绕一圈为3.6个[[氨基酸残基]]。这种一级结构形成α-螺旋时,亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布,每绕两圈出现一次,如图中的1,8,15,22位;而且,亮氨酸R-[[基因]]上的分支[[侧链]]也露于螺旋之外成规律地相间。所谓拉链,就是两组平行走向,带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体。每条[[肽]]链上的亮氨酸残基,侧链上R-基因的分支碳链,又刚好互相交错排列,故名。亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端,它们往往是和[[癌基因]]表达调控功能有关,故受到研究者的重视。这类蛋白质的主要代表为[[酵母]]的[[转录]][[激活因子]]GCN4,[[癌蛋白]]Jun,Fos,Myc,[[增强子]]结合蛋白C/EBP等。这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一,并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题。 亮氨酸拉链(leucine zipper)是由伸展的氨基酸组成,每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸,亮氨酸是疏水性氨基酸,排列在。螺旋的一侧,所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧。当2个蛋白质[[分子]]平行排列时,亮氨酸之间相互作用形成二聚体,形成“拉链”。在“拉链”式的蛋白质分子中,亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合。 {{百科小图片|bk8sa.jpg|}} ==作用举例== [[原癌基因]]c—fos 的[[蛋白]]产物是[[磷酸]]化蛋白,有一个亮氨酸“拉链”区,却不能形成[[同源]]二聚体。可是,它可以同c-jun的蛋白产物中的“拉链”区形成[[异源二聚体]]。c—fos 的蛋白质产物本身不能同DNA结合,可是一旦同c-jun的蛋白质产物形成“拉链”式的异源二聚体后,却能与jun-jun同源二聚体一样具有DNA结合能力,且表现出更高的亲和力。 酵母[[转录因子]]GCN4是通过亮氨酸拉链(bZIP)结构结合DNA的蛋白质之一,当GCN4二聚体与DNA结合时,亮氨酸拉链区的2个单体结合为平行的卷曲[[螺旋结构]],而其基区由无规线团结构变为α螺旋.为探讨亮氨酸拉链蛋白与DNA的结合机理,设计了含有GCN4亮氨酸拉链蛋白基区结合DNA的[[必需氨基酸]]的折叠片段,并将其克隆到Escherichia coli BL21,讨论了此亮氨酸拉链蛋白的表达条件.在蛋白质的小量表达试验中,[[重组子]]Escherichia coli BL21于5 mL含有50 μg/mL[[氨苄青霉素]]和34 μg/mL[[氯霉素]]的LB液体[[培养基]]中培养至对数期,加入不同浓度的IPTG,继续培养以诱导蛋白质的表达,在不同的时间( 如:诱导前,诱导2,4,6,8 h) 取样100 μL到1.5 mL[[离心管]]中、离心收集沉淀,将沉淀悬浮于样品[[缓冲液]]中,用10% SDS-PAGE检测;在10 L含氨苄青霉素和氯霉素的LB液体培养基中进行了大量表达,根据小量表达的试验结果确定了IPTG的浓度和诱导时间. 结果表明:含有这种拉链蛋白质的重组子Escherichia coli BL21在37℃下小量培养时,0.1~0.8 mmol的 IPTG均可在2~10 h内诱导该蛋白质表达; 而大量培养时,0.2 mmol和0.4 mmol的 IPTG在37℃均不可能诱导表达,只在28℃时才表达; 小量培养和大量培养的最佳诱导时间为4~6 h, 诱导剂 IPTG的浓度为0.2 mmol, 大量表达的温度为28℃而不是 37℃. [[分类:生物化学]][[分类:生物学]][[分类:分子生物学]][[分类:遗传学]]
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